مادة كيميائية في خلايا الدم الحمراء

الهيموجلوبين

هو المادة الكيميائية الموجودة في خلايا الدم الحمراء

. وهو نوع من البروتينات الكروية الموجودة في خلايا الدم الحمراء ، والتي تنقل الأكسجين للجسم من خلال الدم ، وهو عبارة عن بروتين رباعي النواة ويحتوي على مجموعة الهيم الاصطناعية المرتبطة بكل وحدة فرعية ، وهي صبغة تنفسية وتساعد في نقل الأكسجين مثل أوكسي هيموجلوبين من الرئتين إلى أجزاء مختلفة من الجسم ، يتم أيضًا نقل بعض كمية ثاني أكسيد الكربون مرة أخرى عبر الهيموجلوبين مثل كربامينوهيموجلوبين.

البروتينات الأخرى المرتبطة بالأكسجين هي الميوجلوبين في العضلات ، والهيموسيانين في المفصليات والرخويات ، وليغايموغلوبين في البقوليات.

يتم ترميز الهيموغلوبين الموجود في جسم الإنسان بواسطة جينات تسمى HBA1 و HBA2 و HBB ، وطبقاً لاختلاف هذه الأنواع تختلف تسلسل الأحماض الأمينية في سلاسل البولي ببتيد لـ Hb.

ويتم تصنيع جزء Heme من Hb في الميتوكوندريا والسيتوبلازم من كرات الدم الحمراء غير الناضجة ، يتم تصنيع بروتين غلوبين في السيتوبلازم بواسطة الريبوسومات ، حتى بعد فقدان النواة في كرات الدم الحمراء في الثدييات الناضجة ، يستمر الرنا الريباسي المتبقي في تصنيع خضاب الدم حتى تدخل الخلايا الشبكية إلى الأوعية الدموية.

ويتم قياس مستوى الهيموجلوبين بوحدة جرام / ديسيلتر من الدم ، في الإنسان السليم ، يتراوح المستوى من 12 إلى 20 جم / ديسيلتر ، بشكل عام ، يكون مستوى الهيموجلوبين عند الذكور أكبر مقارنة بالإناث ، يتراوح المستوى الطبيعي عند الذكور من 13.5 إلى 17.5 جم / ديسيلتر وفي الإناث يتراوح من 12 إلى 15.5 جم / ديسيلتر.

هل الهيموجلوبين مادة كيميائية

نعم

الهيموجلوبين مادة كيميائية

توجد في كرات الدم الحمراء وظيفته الأساسية نقل الاكسجين من خلال الدم لجميع انحاء الجسم.

هيكل الهيموجلوبين

وصف ماكس بيروتز التركيب الجزيئي للهيموجلوبين في عام 1959 ، الهيموغلوبين هو بروتين رباعي النواة ، يتكون النوع الرئيسي من الهيموجلوبين عند البالغين من وحدتين فرعيتين كل منهما من سلاسل بولي ببتيد “𝜶” و 𝝱 ، ترتبط كل سلسلة بولي ببتيد بمجموعة اصطناعية من الهيم.

𝜶 الوحدة الفرعية

: تتكون من سلسلة ألفا بولي ببتيد تحتوي على 141 بقايا من الأحماض الأمينية.

𝝱 الوحدة الفرعية

: تتكون من سلسلة بيتا بولي ببتيد تحتوي على 6 من مخلفات الأحماض الأمينية.

مجموعة Heme

؛ هي مجموعة صناعية تحتوي على الحديد ، وهي متصلة بكل سلسلة بولي ببتيد ، ويحتوي على الحديد في وسط حلقة البورفيرين.

وفي الهيكل الرباعي ، هناك تفاعل قوي بين الوحدات الفرعية وفي العلاج الخفيف مع اليوريا ، يتفكك الهيموجلوبين جزئيًا لكن ثنائيات البيتا تبقى سليمة ، ترتبط الوحدات الفرعية ببعضها البعض من خلال التفاعلات الكارهة للماء ، والروابط الهيدروجينية وعدد قليل من أزواج الأيونات أو جسور الملح.

أما في حالة عند الرضع ، هناك سلسلتان ألفا و 2 جاما ، يتم استبدالها بسلاسل بيتا.

الهيموغلوبين موجود في شكلين ، حالة R وحالة T. الأكسجين لديه تقارب أكبر لحالة R ويوجد ديوكسي هيموغلوبين بشكل أساسي في الحالة T.

وظيفة الهيموجلوبين

نقل الأكسجين
نقل ثاني أكسيد الكربون

نقل الأكسجين

:

الوظيفة الأساسية للهيموجلوبين هي نقل الاكسجين ، حيث يتأثر تقارب الأكسجين مع الهيموغلوبين بالرقم الهيدروجيني ، 2،3 BPG (حامض 2،3-بيسفوسفوجليسيريك) ، يؤدي انخفاض درجة الحموضة وارتفاع BPG و CO 2 الموجود في الأنسجة إلى إطلاق الحالة T ويتم إطلاق الأكسجين ، في حين يتم تفضيل حالة R في الحويصلات الهوائية بسبب ارتفاع درجة الحموضة وانخفاض تركيز ثاني أكسيد الكربون و BPG ، مما يؤدي إلى ارتباط الأكسجين بـ Hb .

يتم أيضًا تنظيم ارتباط الأكسجين من خلال الضغط الجزئي للأكسجين ، في الرئتين حيث يكون pO 2 مرتفعًا ، يرتبط الأكسجين بـ Hb وفي الأنسجة ، حيث يكون pO 2 منخفضًا ، يتم إطلاق الأكسجين.

والجدير بالذكر أن كل 100 مل من الدم المؤكسج يحمل 5 مل من O 2 إلى الأنسجة.

ويؤدي ربط جزيء الأكسجين الأول بوحدة الهيم لوحدة فرعية واحدة من deoxyhaemoglobin (الحالة T) إلى حدوث تغييرات توافقية تؤدي إلى زيادة التقارب ، وبالتالي يرتبط الجزيء الثاني بسرعة أكبر ، يحدث ارتباط الجزيء الرابع ، عندما يكون بالفعل في الحالة R ، ويظهر ارتباط الأكسجين بـ Hb منحنى سيني.

يُعرف هذا النوع من الربط باسم الربط الخيفي ، حيث يؤثر الارتباط في موقع واحد على التقارب بين مواقع الربط المتبقية.

يقيس مقياس التأكسج النبضي كمية الأكسجين الموجودة في الدم ، يتم استخدامه لتشخيص نقص الأكسجة ، ويعتمد على حقيقة أن أوكسي هيموغلوبين و deoxyhemoglobin لهما أطياف امتصاص مختلفة.

نقل ثاني أكسيد الكربون :

يتم نقل حوالي 20-25٪ من ثاني أكسيد الكربون إلى الهيموجلوبين في صورة كربامينوهيموغلوبين ، في الأنسجة حيث يكون pCO 2 أكثر و pO 2 أقل ، يفضل ارتباط ثاني أكسيد الكربون وفي الحويصلات الهوائية يحدث تفكك carbaminohaemoglobin بسبب ارتفاع pO 2 وانخفاض pCO 2 ، يتم نقل باقي ثاني أكسيد الكربون على هيئة بيكربونات ، والذي يتم تسهيله بواسطة إنزيم يسمى الأنهيدراز الكربوني.

كل 100 مل من الدم غير المؤكسج يحمل 4 مل من ثاني أكسيد الكربون إلى الحويصلات الهوائية.

ينقل الهيموغلوبين أيضًا أكسيد النيتريك المرتبط ببروتين الغلوبين ، كما يرتبط بمجموعات الثيول الموجودة في سلاسل الغلوبين.

يمكن أن يرتبط أول أكسيد الكربون أيضًا بالهيموجلوبين ويشكل مركب الكربوكسي هيموجلوبين ، كما يحتوي الهيموغلوبين على تقارب أعلى بـ 250 مرة من أول أكسيد الكربون مقارنة بالأكسجين ، لذلك أقل تركيز من ثاني أكسيد الكربون يمكن أن يؤثر على ارتباط الأكسجين ، لذلك يمكن أن يتسبب الهواء المحتوي على كميات كبيرة من أول أكسيد الكربون في حدوث صداع أو غثيان أو حتى فقدان للوعي ، يمكنه حجب 20٪ من مواقع الارتباط النشطة للأكسجين لدى المدخنين بكثرة.[1]

وظيفة كريات الدم الحمراء

تتمثل الوظيفة الرئيسية لخلايا الدم الحمراء في:

حمل الأكسجين باتجاه الأنسجة من الرئتين ، وتقوم بذلك عن طريق ربط الأكسجين بالهيموجلوبين.
تحمل ثاني أكسيد الكربون بعيدًا عن الأنسجة باتجاه الرئتين ، كما أنه يقوم بذلك عن طريق ربط ثاني أكسيد الكربون بالهيموجلوبين.
تشمل وظائف خلايا الدم الحمراء أيضًا تحديد فصيلة دم الشخص ، يقوم بذلك عن طريق عرض مستضدات فصيلة الدم على سطحه.[2]