ماذا يدعى تفاعل الحموضة الأمينية مع بعضها

تفاعلات الأحماض الأمينية

يمكن للأحماض الأمينية من خلال وظائفها الكيميائية المختلفة مثل مجموعات الكربوكسيل والأمينو و R  أن تخضع لتفاعلات كيميائية عديدة، ومع ذلك ، فإن تفاعلين رابطة الببتيد وأكسدة السيستين لهما أهمية خاصة بسبب تأثيرهما على بنية البروتين .

ماذا يسمى تفاعل الأحماض الأمينية مع بعضها

يسمى السندات الببتيد، يمكن ربط الأحماض الأمينية عن طريق تفاعل تكثيف يتم فيه فقد ―OH من مجموعة الكربوكسيل لحمض أميني واحد جنبًا إلى جنب مع هيدروجين من المجموعة الأمينية في الثانية ، مما يؤدي إلى تكوين جزيء من الماء وترك اثنين من الأحماض الأمينية مرتبطين عبر أميد – يسمى ، في هذه الحالة ، رابطة الببتيد، في مطلع القرن العشرين ، اقترح الكيميائي الألماني إميل فيشر هذا الربط بين الأحماض الأميني.

ولاحظ أنه عندما يتم الجمع بين الأحماض الأمينية الفردية لتكوين البروتينات ، فإن مجموعات الكربوكسيل والأمينية الخاصة بهم لم تعد قادرة على العمل كأحماض أو قواعد، لأنهم استجابوا لتشكيل رابطة الببتيد، لذلك ، تعتمد الخصائص الحمضية القاعدية للبروتينات على خصائص التأين الشاملة لمجموعات R الفردية للأحماض الأمينية المكونة.

تركيب الأحماض الأمينية

يقال إن الأحماض الأمينية المرتبطة بسلسلة من روابط الببتيد تشكل ببتيدًا، بعد دمجها في الببتيد ، يشار إلى الأحماض الأمينية الفردية على أنها بقايا الأحماض الأمينية، و

العناصر التي توجد في الأحماض الامينية

تسمى البوليمرات الصغيرة من الأحماض الأمينية (أقل من 50) oligopeptides ، بينما يشار إلى البوليمرات الأكبر (أكثر من 50) باسم polypeptides، كما يتم استخدام

اسماء 20 حمض أميني

ومن ثم ، فإن جزيء البروتين عبارة عن سلسلة متعددة الببتيد تتكون من العديد من بقايا الأحماض الأمينية ، مع كل بقايا مرتبطة بالآلية التالية بواسطة رابطة ببتيدية ، تتراوح أطوال البروتينات المختلفة من بضع عشرات إلى آلاف الأحماض الأمينية ، ويحتوي كل بروتين على نسب نسبية مختلفة من الأحماض الأمينية القياسية العشرين.

أكسدة الحمض الأميني السيستين

و ثيول المجموعة التي تحتوي على الكبريت من السيستين هي شديدة التفاعل، التفاعل الأكثر شيوعًا لهذه المجموعة هو الأكسدة العكسية التي تشكل ثاني كبريتيد، تشكل أكسدة جزيئين من السيستين ، وهو جزيء يحتوي على رابطة ثاني كبريتيد، عندما تكون بقايا سيستين في بروتين مثل هذه الرابطة ، يشار إليها باسم أجسر ثاني كبريتيد، جسور ثاني كبريتيد هي آلية شائعة تستخدم في الطبيعة لتثبيت العديد من البروتينات، غالبًا ما توجد جسور ثاني كبريتيد هذه بين البروتينات خارج الخلية التي تفرز من الخلايا، في الكائنات حقيقية النواة ، يحدث تكوين جسور ثاني كبريتيد داخل العضية تسمى الشبكة الإندوبلازمية .

في السوائل خارج الخلية مثل الدم  ، تتأكسد مجموعات السلفهيدريل من السيستين بسرعة لتكوين السيستين، في اضطراب وراثي يعرف باسم cystinuria ، هناك خلل يؤدي إلى إفراز مفرط للسيستين في البول، لأن السيستين هو أقل الأحماض الأمينية قابلية للذوبان ، ينتج عن تبلور السيستين المفرز تكوين حصوات – تُعرف أكثر باسم الحجارة – في الكلى أو الحالب أو المثانة البولية، قد تسبب الحصوات ألمًا شديدًا وعدوى ودمًا في البول، غالبًا ما يتضمن التدخل الطبي إعطاء د- بنسيلامين، يعمل البنسيلامين عن طريق تكوين مركب مع السيستين، هذا المركب قابل للذوبان في الماء أكثر 50 مرة من السيستين وحده.

باختصار ، إن تسلسل الأحماض الأمينية هو الذي يحدد الشكل والوظيفة البيولوجية للبروتين بالإضافة إلى خصائصه الفيزيائية والكيميائية، وهكذا ، ينشأ التنوع الوظيفي للبروتينات لأن البروتينات عبارة عن بوليمرات من 20 نوعًا مختلفًا من الأحماض الأمينية، على سبيل المثال ، البروتين “البسيط” هو هرمون الأنسولين ، الذي يحتوي على 51 من الأحماض الأمينية، مع 20 من الأحماض الأمينية المختلفة للاختيار من بينها في كل من هذه المواقع الـ 51 ، ما مجموعه 20 51 ، أو حوالي 10 66 ، يمكن نظريًا صنع بروتينات مختلفة.

وظائف الأحماض الأمينية

الأحماض الأمينية هي سلائف لمجموعة متنوعة من الجزيئات المحتوية على النيتروجين، ومن أبرز هذه هي المكونات الأساسية الآزوتية من النيوكليوتيدات و الأحماض النووية  DNA و RNA ، علاوة على ذلك ، هناك عوامل مساعدة معقدة مشتقة من الأحماض الأمينية مثل الهيم والكلوروفيل، Heme هي المجموعة العضوية المحتوية على الحديد اللازمة للنشاط البيولوجي للبروتينات المهمة للغاية مثل الأكسجين – الحامل للهيموجلوبين و c، الكلوروفيل هو صبغة مطلوبة لعملية التمثيل الضوئي، الإلكترون -transporting السيتوكروم.

تعمل العديد من الأحماض الأمينية ألفا أو مشتقاتها كمراسلة كيميائية، على سبيل المثال، حمض الغاما γ حمض الغاما غاما، أو GABA، وهو مشتق من حمض الجلوتاميك ، السيروتونين و الميلاتونين مشتقات التربتوفان ، و الهستامين توليفها من الحامض الاميني و الناقلات العصبية، يعد الثيروكسين أحد مشتقات التيروزين المنتجة في الغدة الدرقية للحيوانات وحمض الخليك الإندول مشتق التربتوفان الموجود في النباتات مثالين على الهرمونات .

غالبًا ما تكون العديد من الأحماض الأمينية القياسية وغير القياسية من الوسائط الأيضية الحيوية، ومن الأمثلة المهمة على ذلك الأحماض الأمينية أرجينين ، سيترولين ، وأورنيثين ، وكلها مكونات دورة اليوريا . يعتبر تصنيع اليوريا الآلية الرئيسية لإزالة النفايات النيتروجينية.

ما هي الأحماض الأمينية الغير قياسية

تشير الأحماض الأمينية غير القياسية إلى تلك الأحماض الأمينية التي تم تعديلها كيميائيًا بعد دمجها في بروتين يسمى “تعديل ما بعد الترجمة” وتلك الأحماض الأمينية التي تحدث في الكائنات الحية ولكنها غير موجودة في البروتينات، ومن بين هذه تعديلها الأحماض الأمينية غير حمض γ-carboxyglutamic، و الكالسيوم -binding الأمينية بقايا الحامض وجدت في البروتين تخثر الدم البروثرومبين وكذلك في البروتينات الأخرى التي تربط الكالسيوم كجزء من الوظيفة البيولوجية الخاصة بهم، الكولاجين هو البروتين الأكثر وفرة بالكتلة في الفقاريات، يتم تعديل نسب كبيرة من الأحماض الأمينية في الكولاجين أشكال البرولين و الليسين : 4- هيدروكسيو 5- هيدروكسي ليسين .

تحليل مخاليط الأحماض الأمينية

عالم الكيمياء الحيوية الحديث لديه مجموعة واسعة من الطرق المتاحة لفصل وتحليل الأحماض الأمينية والبروتينات، تستغل هذه الطرق الاختلافات الكيميائية للأحماض الأمينية وعلى وجه الخصوص سلوك التأين والذوبان.

يتضمن التحديد النموذجي لتكوين الأحماض الأمينية للبروتينات ثلاث خطوات أساسية:

• التحلل المائي للبروتين إلى الأحماض الأمينية المكونة له.
• فصل الأحماض الأمينية في الخليط.
• القياس الكمي للأحماض الأمينية الفردية.

يتم إنجاز التحلل المائي عن طريق معالجة بروتين مُنقى بمحلول حمض مركز 6N HCl عند درجة حرارة عالية جدًا عادةً 110 درجة مئوية 230 درجة فهرنهايت لمدة تصل إلى 70 ساعة، تشق هذه الشروط رابطة الببتيد بين كل بقايا من الأحماض الأمينية.

ثم يتم فصل عينة البروتين المتحلل إلى الأحماض الأمينية المكونة لها، طرق هامة لأمينية فصل حمض تشمل أيون تبادل اللوني، و اللوني للغاز ، وارتفاع الأداء اللوني السائل، ومؤخرا، منطقة الشعرية الكهربائي .

تم تحسين حساسية تحليل الأحماض الأمينية المنفصلة بشكل كبير عن طريق استخدام جزيئات الفلورسنت المرتبطة بالأحماض الأمينية ، متبوعة باكتشافها اللاحق باستخدام التحليل الطيفي الفوري، على سبيل المثال ، يمكن ” تمييز” الأحماض الأمينية كيميائيًا باستخدام جزيء فلوري صغير مثل o -phthalaldehyde، تسمح هذه الأساليب بشكل روتيني باكتشاف القليل من البيكومول من 10 −12 مول من الحمض الأميني، في الآونة الأخيرة ، تم تمديد هذا النطاق من الحساسية إلى نطاق أتومول من 10 -18 مول . [1]