ما مكونات البروتين
تعريف البروتين
البروتين هو مادة طبيعية معقدة للغاية تتكون من بقايا الأحماض الأمينية المرتبطة بروابط الببتيد، اذ توجد البروتينات في جميع الكائنات الحية و تشمل العديد من المركبات البيولوجية الأساسية مثل الإنزيمات و الهرمونات و الأجسام المضادة ، و جزيء البروتين كبير جدا مثل الخرزات مرتبة في خيط، كما يوجد حوالي 20 نوع من الأحماض الأمينية المختلفة الموجودة بشكل طبيعي في البروتينات.
تتكون البروتينات بشكل عام من العديد من اللبنات المعروفة باسم الأحماض الأمينية، اذ يحتاج جسمنا إلى بروتينات غذائية توفر الأحماض الأمينية لنمو خلايانا وأنسجتنا والحفاظ عليها، اذ ان يحتاج البروتين الغذائي الخاص بنا إلى التغيير طوال الحياة، و لذلك توصي هيئة سلامة الأغذية الأوروبية (EFSA) بأن يستهلك البالغون ما لا يقل عن 0.83 جرام من البروتين لكل كيلوجرام من وزن الجسم بشكل يومي (على سبيل المثال ، 58 جرام / يوم لشخص بالغ يزن 70 كجم)، كما تختلف البروتينات النباتية والحيوانية في جودتها وقابليتها للهضم
البروتين مادة معقدة للغاية كما ذكرنا بانها توجد في جميع الكائنات الحية و لذلك فانها ذات قيمة غذائية كبيرة و تشارك بشكل مباشر في العمليات الكيميائية الأساسية للحياة، فقد تم التعرف على أهمية البروتينات من قبل الكيميائيين في أوائل القرن التاسع عشر ، بما في ذلك الكيميائي السويدي جوناس جاكوب برزيليوس ، الذي صاغ في عام 1838 مصطلح البروتين ، و هي كلمة مشتقة من الكلمة اليونانية prōteios ، و التي تعني “المرتبة الأولى”، اذ ان البروتينات هي أنواع محددة، أي أنها ليست من نوع واحد و تختلف عن بروتينات الأنواع الأخرى.[1]
تقسيم البروتينات
ان عملية تقسيم البروتينات من العمليات المعقدة التي تحتاج دراسة مكثفة من قبل الباحثيين و الكيميائيين، اذ تتلخض بالبنود التالية:
- إحدى الطرق لتوليد البروتينات التي يمكن للباحث تنظيمها هي عمل نسخ مجزأة من البروتين ثم دمج القطع الفردية في البروتينات المستنفدة
- يمكن أن يحدث التقسيم بسبب العلاج الجزيئي الخفيف أو الصغير
- فقد كان من الصعب تصميم هياكل يمكن إعادة تجميعها بكفاءة بدون مستويات عالية من التجميع التلقائي
- طور داجليان وزملاؤه طريقة تسمى “البروتينات المنقسمة المنظمة الخفيفة أو الملزمة” (SPELL) لتحديد مواقع الانقسام رياضيا بناء على “الطاقة المنقسمة” للبروتين
- لقد أظهروا أن نهجهم يعمل بقوة مع مجموعة متنوعة من الإنزيمات ، بما في ذلك التيروزين كيناز و بروتين[2]
مما يتكون البروتين
- اللبنات الأساسية للبروتينات هي الأحماض الأمينية ، وهي جزيئات عضوية صغيرة تتكون من ذرة كربون ألفا (مركزية) مرتبطة بمجموعة أمينية ، ومجموعة كربوكسيل ، وذرة هيدروجين ، ومكون متغير يسمى السلسلة الجانبية
- داخل البروتين ، ترتبط العديد من الأحماض الأمينية بروابط ببتيدية ، وبالتالي تشكل سلسلة طويلة.
- تتشكل روابط الببتيد عن طريق تفاعل كيميائي حيوي يزيل جزيء من الماء حيث تنضم المجموعة الأمينية لحمض أميني واحد إلى مجموعة الكربوكسيل من الأحماض الأمينية المجاورة.
- التسلسل الخطي للأحماض الأمينية داخل البروتين هو الهيكل الأساسي للبروتين.
- تتكون البروتينات من عشرين حمض أميني فقط
- و لكل منها سلسلة جانبية فريدة.
- السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية لها صيغة كيمياء مختلفة.
- أكبر مجموعة من الأحماض الأمينية لها سلاسل جانبية غير قطبية.
- العديد من الأحماض الأمينية الأخرى لها سلاسل جانبية موجبة أو سالبة ، بينما الأحماض الأمينية الأخرى لها سلاسل جانبية قطبية ولكنها غير مشحونة.
- تعد كيمياء السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية أمر بالغ الأهمية لتركيب البروتين لأن هذه السلاسل الجانبية يمكن أن تتحد معا لجلب طول البروتين إلى شكل أو شكل معين.
- يمكن أن تشكل السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية المشحونة روابط أيونية ويمكن أن تشكل الأحماض الأمينية القطبية روابط هيدروجينية.
- تتفاعل السلاسل الجانبية الكارهة للماء مع بعضها البعض من خلال تفاعلات فان دير فالس الضعيفة.
- معظم الروابط التي تكونت من هذه السلاسل الجانبية ليست تساهمية.
- السيستين هو الحمض الأميني الوحيد القادر على تكوين روابط تساهمية ، وهو ما يفعله من خلال سلاسله الجانبية الخاصة.
- يشير تسلسل وموقع الأحماض الأمينية في بروتين معين إلى مكان حدوث الانحناءات والطيات في هذا البروتين .
- يقود الارتباط الجزيئي والطي للسلسلة الخطية للأحماض الأمينية ، والتي تحدد في النهاية الشكل ثلاثي الأبعاد الفريد للبروتين.
- تؤدي الروابط الهيدروجينية بين مجموعات الأمينو والكربوكسيل في المناطق المجاورة لسلسلة البروتين أحيانا إلى أنماط طي محددة.
- تعرف أنماط الطي الثابتة هذه ، المعروفة باسم حلزونات ألفا وصفائح بيتا ، بالبنية الثانوية للبروتين.
- تحتوي معظم البروتينات على العديد من اللوالب والأوراق ، بالإضافة إلى أنماط أخرى أقل شيوعًا
- تشكل مجموعة التكوينات والطيات في سلسلة خطية واحدة من الأحماض الأمينية ، والتي تسمى أحيانا عديد الببتيد ، البنية الثلاثية للبروتين.
تركيب البروتين
- يشير التركيب الرباعي للبروتين إلى تلك الجزيئات الكبيرة ذات السلاسل المتعددة الببتيد أو الوحدات الفرعية.
- عادة ما يكون الشكل النهائي الذي يأخذه البروتين المركب حديثا هو الأكثر ملاءمة للطاقة.
- عندما تنثني البروتينات ، فإنها تخضع لمجموعة متنوعة من المجموعات قبل أن تصل إلى شكلها النهائي ، وهو فريد ومضغوط.
- ترتكز البروتينات المطوية على آلاف الروابط غير التساهمية بين الأحماض الأمينية.
- تساهم القوى الكيميائية بين البروتين وبيئته المباشرة في تكوين واستقرار البروتين.
- تظهر البروتينات التي يتم إدخالها في أغشية الخلايا بعض المجموعات الكيميائية الكارهة للماء على سطحها ، وتحديدا في تلك المناطق التي يتعرض فيها سطح البروتين للدهون الغشائية.
- البروتينات المطوية بالكامل لا تتصلب في الشكل، لا تزال الذرات الموجودة داخل هذه البروتينات قادرة على الحركات الصغيرة.
كما تتشابه
البروتينات وانواعها
مع الكربوهيدرات و الدهون في كونها بوليمرات من وحدات متكررة مفردة، لذلك فإن البروتينات أكثر تعقيد من الناحية الهيكلية، اذ تتكون البروتينات من أحماض أمينية مختلفة عن بعضها البعض [3]
مستويات تنظيم البروتين
يتم تنظيم البروتين في أربعة مستويات هيكلية مختلفة:
الأساسي
المستوى الأول هو التسلسل احادي البعد للأحماض الأمينية التي يتم تجميعها بواسطة روابط الببتيد، الكربوهيدرات والدهون هي أيضا متواليات أحادية البعد ، و التي يمكن أن تكون متفرعة أو ملفوفة أو ليفية أو كروية ، لكن شكلها أكثر عشوائية و لا ينظمه تسلسل المونومرات الخاصة بها.
الثانوي
يعتمد المستوى الثاني من بنية البروتين على التفاعلات الكيميائية بين الأحماض الأمينية ، مما يتسبب في انحناء البروتين إلى شكل معين ، مثل الحلزون أو الورقة.
الثلاثي
المستوى الثالث لبنية البروتين ثلاثي الأبعاد، مثل السلاسل الجانبية المختلفة للأحماض الأمينية ، فإنها تتفاعل كيميائيا ، إما أن تتنافر أو تجتذب بعضها البعض ، مما ينتج عنه بنية مطوية، فإن التسلسل المحدد للأحماض الأمينية في البروتين يجعل البروتين له شكل مرتب محدد.
رباعي
يتم تحقيق المستوى الرابع من الهيكل عندما تتحد شظايا بروتينية تسمى الببتيدات لتشكل بروتين وظيفي أكبر، اذ ان بروتين الهيموجلوبين هو مثال على بروتين له هيكل رباعي، فانه يتكون من أربعة ببتيدات تتحد معا لتشكل حامل وظيفي للأكسجين.
و الجدير بالذكر ان بنية البروتينات تؤثر أيضا على جودتها الغذائية، اذ يصعب هضم الهياكل الليفية الكبيرة للبروتين أكثر من الهياكل الصغيرة و بعضها ، مثل الكيراتين ، غير قابل للهضم، و ذلك لأن هضم بعض البروتينات الليفية غير مكتمل و لا يتم امتصاص جميع الأحماض الأمينية و إتاحتها للجسم للاستخدام ، فإن هذا يقلل من قيمتها الغذائية.[4]