الإنزيمات هي الجزيئات الكبيرة البيولوجية التي تسرع معدل التفاعلات الكيميائية الحيوية دون أن تخضع لأي تغيير ، كما يطلق عليها المحفزات البيولوجية ، وهو محفز انتقائي للغاية يسرع بشكل كبير كل من معدل وخصوصية التفاعلات الأيضية ولها العديد من الخصائص.

خواص الإنزيمات

الملكية التحفيزية :

تتمتع الإنزيمات بقدرة تحفيزية غير عادية ، ينشطون بكميات صغيرة جدا و تكفي كمية صغيرة من الإنزيم لتحويل كمية كبيرة من الركائز ، وتبقى الإنزيمات بدون تغيير بعد التفاعل يتراوح عدد الإنزيمات من 0.5 إلى 0 600000.

النوعية :

الإنزيمات محددة للغاية في عملها يعمل الإنزيم الخاص على ركيز معينة فقط تكون الإنزيمات خاصة بنوع معين من التفاعل وفي بعض الحالات النادرة قد لا تكون الخصوصية قوية للغاية وتظهر الإنزيمات أنواعا مختلفة من الخصوصية مثل خصوصية السندات وخصوصية المجموعة وخصوصية الركيزة والخصوصية المجسمة والنوعية الهندسية وخصوصية العامل المساعد.

الانعكاس :

يمكن عكس معظم الإنزيمات المحفزة تعتمد قابلية عكس التفاعل على متطلبات الخلية في بعض الحالات ، توجد إنزيمات منفصلة للتفاعل الأمامي والعكسي ولا يمكن عکس بعض التفاعلات المحفزة بالإنزيمات.

الحساسية لدرجة الحرارة

:

يكون أقصى نشاط للأنزيم في درجة الحرارة العادية، وتكون درجة الحرارة الصحيحة للنشاط الأقصى تسمی درجة الحرارة المثلى.

وتكون الإنزيمات غير نشطة عند درجة حرارة منخفضة جدا وهذا يحدث عند حفظ الطعام والخضروات في

الثلاجة

، يزداد النشاط الإنزيمي مع زيادة درجة الحرارة إلى مستوى معين.

عند درجة حرارة أعلى من 60-70 درجة مئوية ، يتم تدمير الإنزيم أو تشويه.

حساسية الرقم الهيدروجيني :

وتتميز بعض الإنزيمات أنها محددة لمتطلبات درجة الحموضة الأس وبعض الإنزيمات نشطة في الأس الهيدروجيني الحمضي الهيدروجيني أقل 7 وبعضها نشط في الأس الهيدروجيني الأساسي وبعضها الآخر في الأس الهيدروجيني المحايد أعلى من يشار إلى الرقم الهيدروجيني للأنزيم على أنه

الرقم الهيدروجيني

الأمثل الصحيح.[1]

آلية عمل الانزيم

يتأثر نشاط الإنزيم بشكل كبير بظروف التفاعل ، تتطلب معظم الإنزيمات ظروفًا محددة لدرجة الحرارة ودرجة الحموضة، يمكن تفسير آلية عمل الإنزيم وانتقائيتها بشكل أفضل من خلال القفل والنموذج الرئيسي.

يوفر الإنزيم للركيزة سطحًا لحدوث التفاعل ، تشكل الركيزة مركبًا (متوسطًا) يعطي بعد ذلك المنتج والإنزيم ، إن الركيزة التي يتم توصيلها بالإنزيم لها بنية محددة ويمكن أن تتناسب فقط مع إنزيم معين مشابه لقفل يحتوي على مفتاح معين ، من خلال توفير سطح للركيزة ، يقلل الإنزيم طاقة التنشيط للتفاعل ، كانت آلية عمل الإنزيم مسألة بحثية منذ تحديدها.

أدى نشاط الإنزيم في النظام البيولوجي وطبيعته الانتقائية إلى تطوير العديد من المحفزات البيولوجية ، يعمل العلماء الآن من أجل تخليق العديد من الإنزيمات الاصطناعية ،ستكون دراسة التفاعلات الحيوية ومحفزاتها بمثابة الأساس لخلق العجائب في الأوقات القادمة.[2]

تسمية الانزيمات

سيتفاعل الإنزيم مع نوع واحد فقط من المواد أو مجموعة من المواد تسمى المادة الركيزة ، لتحفيز نوع معين من رد الفعل ، بسبب هذه الخصوصية ، غالبًا ما يتم تسمية الإنزيمات عن طريق إضافة لاحقة “-ase” إلى اسم الركيزة كما هو الحال في urease ، الذي يحفز انهيار اليوريا ، لم يكن اسمه عن الانزيمات في هذه الطريقة ومع ذلك ولتخفيف الارتباك المحيطة انزيم التسميات ، وقد تم تطوير نظام تصنيف على أساس نوع من رد فعل يحفز الإنزيم.

هناك ست فئات رئيسية وردود أفعالهم هم:

انزيمات الأكسدة: التي تشارك في نقل الإلكترون.
ترانسفيراز: التي تنقل مجموعة كيميائية من مادة إلى أخرى.
الهيدرولات: التي تلتصق الركيزة بامتصاص جزيء الماء (التحلل المائي).
لياز: التي تشكل روابط مزدوجة عن طريق إضافة أو إزالة مجموعة كيميائية.
isomerases: التي تنقل مجموعة داخل جزيء لتكوين أيزومى.
ligases ، أو synthetases: التي تقترن بتشكيل روابط كيميائية مختلفة لتفكك رابطة بيروفوسفات في الأدينوزين ثلاثي الفوسفات أو نوكليوتيد مماثل.

العوامل المؤثرة على الانزيمات

تركيز الإنزيمات والركائز

:يزداد معدل التفاعل مع زيادة تركيز الركيزة حتى نقطة ، والتي بعدها لا تنتج أي زيادة أخرى في تركيز الركيزة أي تغيير كبير في معدل التفاعل ، يحدث هذا لأنه بعد تركيز معين من الركيزة ، تكون جميع المواقع النشطة على الإنزيم ممتلئة ولا يمكن أن يحدث أي تفاعل إضافي.

درجة الحرارة

: مع زيادة درجة الحرارة ، يزداد نشاط الإنزيم بسبب زيادة الطاقة الحركية للجزيئات ، هناك مستوى أمثل عندما تعمل الإنزيمات في أفضل وأقصى ، غالبًا ما تكون درجة الحرارة هذه هي درجة حرارة الجسم الطبيعية ،عندما تزيد درجة الحرارة عن حد معين ، تبدأ الإنزيما التي تتكون بالفعل من البروتينات ، في التفكك ويتباطأ معدل التفاعل.

الرقم الهيدروجيني

: الإنزيمات حساسة للغاية للتغيرات في الرقم الهيدروجيني وتعمل في نافذة صغيرة جدًا من مستويات الرقم الهيدروجيني المسموح بها ،تحت أو فوق مستوى درجة الحموضة المثلى ، هناك خطر من تفكك الإنزيمات وبالتالي يتباطأ التفاعل.

المثبطات

: وجود مواد معينة تمنع عمل إنزيم معين ، يحدث هذا عندما تلتصق المادة المثبطة بالموقع النشط للإنزيم وبالتالي تمنع إرفاق الركيزة وتبطئ العملية.[4]

الموقع النشط لإنزيم

الموقع النشط للإنزيم هو المنطقة التي تربط الركيزة وتحولها إلى منتج ، عادة ما يكون جزءًا صغيرًا نسبيًا من جزيء الإنزيم بأكمله وهو كيان ثلاثي الأبعاد يتكون من بقايا الأحماض الأمينية التي يمكن أن تقع بعيدًا في سلسلة البولي ببتيد الخطية.

غالبًا ما يكون الموقع النشط شقًا أو شقًا على سطح الإنزيم الذي يشكل بيئة غير قطبية في الغالب مما يعزز ربط الركيزة ، وترتبط الركيزة (الركائز) في الموقع النشط بقوى ضعيفة متعددة مثل التفاعلات الإلكتروستاتيكية ، الروابط الهيدروجينية ، روابط فان دير والز ، التفاعلات الكارهة للماء ، وفي بعض الحالات عن طريق الروابط التساهمية العكوسة.

أهمية الانزيمات

يعمل ا

لجسم على تحطيم الجزيئات المعقدة الأكبر إلى جزيئات أصغر ، مثل الجلوكوز ، حتى يتمكن الجسم من استخدامها كوقود.
تكرار الحمض النووي تحتوي كل خلية في جسمك على الحمض النووي ، في كل مرة تنقسم فيها خلية ، يلزم نسخ الحمض النووي ، تساعد الإنزيمات في هذه العملية عن طريق فك لفائف الحمض النووي ونسخ المعلومات.
إنزيمات الكبد

يقوم

الكبد بتكسير السموم في الجسم ،للقيام بذلك ، يستخدم مجموعة من الإنزيمات.

أمثلة على الانزيمات في الجسم

هناك الآلاف من الإنزيمات في جسم الإنسان ، وإليك بعض الأمثلة:

الليباز

: مجموعة من الإنزيمات التي تساعد على هضم الدهون في الأمعاء.
الأميليز

: يساعد على تحويل النشا إلى سكريات، تم العثور على الأميليز في اللعاب.
Maltase

: يوجد أيضًا في اللعاب ويكسر مالتوز السكر إلى الجلوكوز ، وتم العثور على مالتوز في الأطعمة مثل البطاطس والمعكرونة والبيرة.
التربسين

: الموجود في الأمعاء الدقيقة ، يكسر البروتينات إلى أحماض أمينية.
اللاكتاز:

يوجد أيضًا في الأمعاء الدقيقة ، يكسر اللاكتوز ، السكر في الحليب ، إلى الجلوكوز والجلاكتوز.
أستيل كولين استراز

: يكسر أستيل ناقل عصبي في الأعصاب والعضلات.
Helicase

: يكشف الحمض النووي.
بوليميراز DNA

: توليف الحمض النووي من deoxyribo nucleotides.[5]